Un trabajo liderado por científicos del Instituto de Biología Molecular de Barcelona (IBMB) del CSIC ha identificado una molécula que podría contrarrestar el efecto de los péptidos tóxicos causantes de la celiaquía.
La molécula estudiada es la neprosina, que se encuentra de forma natural en el fluido digestivo de la planta carnívora Nepenthes ventrata, ha explicado este viernes el CSIC en un comunicado.
Según revela el trabajo, liderado por el investigador F. Xavier Gomis-Rüth y que tiene como primeras firmantes a las investigadoras Laura del Amo-Maestro y Soraia Mendes, todos del IBMB-CSIC, la neprosina es una prometedora posibilidad de tratamiento para la celiaquía.
El estudio, publicado en la revista "Nature Communications", ha descifrado el mecanismo de acción de la molécula, su estructura, así como sus características más relevantes de cara a un posible tratamiento de la enfermedad.
Los resultados del trabajo muestran que la neprosina puede degradar el péptido 33-mero -uno de los principales detonantes de la celiaquía- antes de que llegue al intestino, con lo que se podría evitar esa respuesta inflamatoria autoinmunitaria.
"Una vía prometedora son las moléculas que destruyan los péptidos tóxicos, y que pueda ser administradas por vía oral, de forma similar a los comprimidos de lactasa que toman los intolerantes a la lactosa", ha explicado Gomis-Rüth.
Un tratamiento así debería contener una molécula capaz de romper los péptidos tóxicos y ser inocuo para el intestino; debería ser lo suficientemente eficiente para degradar una buena cantidad de péptidos tóxicos con dosis razonables; y debería ser activo antes de pasar al intestino.
"Los estudios que hemos realizado nos han permitido verificar que la neprosina tiene un enorme potencial para ser desarrollada como medicamento, ya que es mucho más activa en las condiciones extremas de la digestión en el estómago que otras enzimas proteolíticas candidatas actualmente en estudio, colectivamente denominadas 'glutenasas', para su aplicación terapéutica, y cumple con todas las características que se requieren a priori para una glutenasa eficiente", ha indicado Gomis-Rüth.
El investigador ha explicado que el próximo paso será llevar a cabo ensayos más específicos para verificar este potencial antes de pasar a ensayos clínicos y a trabajar con moléculas mutantes que puedan ser más eficientes aún.
